过氧化物酶封闭液（H2O2法）

标题：过氧化物酶封闭液（H2O2法）

产品概述

产品名称： 过氧化物酶封闭液(H2O2法)
规格：100ml
用途：冰冻切片的免疫组化染色中,封闭过氧化物酶
注意事项：详见说明书或者咨询客服
储存条件：4℃,12个月
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蛋白质可依据其分子形状或分子组成的简单、 复杂分类。
蛋白质的基本结构单位是氨基酸， 低分子量， 同时兼有氨基和羧基， 具有两性本质， 由
此， 存在 pK′ 1 、 pK′ 2 和 pK′ R 。 如其水溶液处于正、 负电荷相等， 此时 pH 为其等电点， 即
pI。 自然界氨基酸有 20 种左右， 多以 L-构型存在。 根据氨基和羧基数目比例分为中性、 酸
性和碱基氨基酸三类。 氨基酸氨基特异反应是与茚三酮作用， 除脯氨酸、 羟脯氨酸呈黄色外，
其他氨基酸均呈紫蓝色。 氨基酸多利用不同类型的分配层析方法进行分离、 分析。
蛋白质的分子结构以肽链学说为基础， 考虑到它的空间排布， 将它分为单一肽链的线性
序列（通常叫一级结构） 和由它卷曲、 折叠与不同亚基相互穿插实现复杂的、 蛋白质分子的
三维结构（通常分为二级、 三级和四级结构） 。 蛋白质是由一定种数、 一定分子比例的氨基
酸， 按一定顺序排列成的一条或多条多肽链。 其序列分析步骤是： 纯化蛋白质、 断裂链内、
链间氢键和二硫键， 确定其氨基酸组成， 进行氨基或羧基末端或二者分析， 将待分析的多肽
用酶或特定化学试剂特异地裂解为若干个较小的肽段， 用 P. Edman 方法分离、 分析它们的氨
基酸序列和将已知序列的各肽段重叠， 确定整个肽链的氨基酸序列。 使一条或多条多肽链折
叠、 盘绕形成優三维形状靠氢键、 二硫键、 酯键、 盐键、 疏水键和范德华力等。 多肽链骨
架主要折叠成α -螺旋状结构和β -折叠片形式（即二级结构） 。 靠 X-射线衍射分析方法确
立了已折叠的多肽链在分子三维空间排列或组合的方式（三级结构） 和具有上述结构的蛋白
质亚基在三维空间中， 按一定要求， 聚合而成的大分子蛋白质（四级结构） 。
蛋白质是高分子有机物质， 具有旋光、 UV 吸收光学性质、 电学性质和两性本质。 在特
定条件下呈现各种比较特异的颜色反应。 中性盐、 醇、 酸、 重金属盐和生物碱试剂， 在一定
条件下， 能使蛋白质沉淀。 各式各样的化学试剂和物理因素均能破坏蛋白质三维结构中有关
氢键及其他弱键， 导致蛋白质生物活性的丧失， 是为蛋白质变性。                       一般使用等电点沉淀、 盐析和有机溶液分级分离蛋白质， 而用层析法、 电泳法、 分子筛
和离子交换法纯化、 分析它们。
重要结合蛋白有糖蛋白、 脂蛋白、 色蛋白和核蛋白。 糖蛋白类是糖与蛋白质的结合物，
广泛分布于动物、 植物组织、 体液及微生物中。 它种类多、 性能和功能也各异。 脂蛋白系脂
与蛋白质的疏松结合物， 结合方式尚不清楚， 它主要分布于各种生物膜和血浆中， 具有多种
生物功能。 色蛋白系蛋白质和色素辅基的结合物， 它在自然界存在种类甚多， 其中重要的
有： 血液中的血红蛋白、 肌肉中的肌红蛋白、 叶片中的叶绿蛋白以及动物、 植物机体中广泛
存在的细胞色素等。 
过氧化物酶封闭液(H2O2法)
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