过氧化物酶染色液（联苯胺法）

标题：过氧化物酶染色液（联苯胺法）

产品概述

产品名称： 过氧化物酶染色液(联苯胺法)
规格：4X10ml
用途：过氧化物酶酶染色
注意事项：ICSH推荐方法。主要由联苯胺等组成,染色液需临用前配置，且不宜久置。
储存条件：4℃,避光,6个月
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蛋白质分子氨基酸线性序列（一级结构） 分析方法如下：
（1） 氨基酸组成
通常以 6mol/LHCl 在 110℃下水解 24 小时， 过层析柱， 以茚三酮显色， 作定量测定。
由此， 可知蛋白质的氨基酸的分子组成（类型及其数量） 。
（2） 氨基酸末端分析
氨基末端分析 如前所述， F. Sanger 首先使用氟-2， 4-二硝基苯（FDNB） ， 后有人使用
丹磺酰氯与 N 末端无负载氨基作用进行这项工作。目前多采用 P. Edman 降解方法来完成这项
任务。 该方法以异硫氰酸苯为试剂， 形成肽的苯硫氨甲酰基衍生物。 在温和酸性条件下， 释
放末端氨基的环状结构衍生物， 即苯硫乙内酰脲氨基酸， 留下一条完整的、 短缺一个氨基酸
的肽。 一次次地重复 P. Edman 降解方法， 一次次地从肽的氨基末端， 序列地移去一个氨基酸
残基。                                                                                蛋白质分子的骨架是均匀*的， 一个肽键跟着另一个肽键， 然而这样的高分子化合物
能以许多方法折叠。 一条多肽链如何折叠， 存在一定限制。 每一种特异的蛋白质为实现其生
物功能而具有它自己所喜欢的三维结构。
所有血红蛋白为了运氧， 它们的肽链必须按所喜欢的相同样式加以折叠。 又如核糖核酸
酶为了破坏核糖核酸这个高分子物质， 它也需具有一定的三维结构。
什么因素决定特异蛋白质的三维结构？ 肽键所形成的骨架对所有的蛋白质分子是共同
的。 看来， 这种骨架几乎与必要的、 形状大的变化无关。 如前面所指出的， 蛋白质分子间的
差别在于从肽骨架向外投射的 R 基团。 在很大程度上， R 基团间的相互作用和 R 基团与水分
子间的相互作用决定一种蛋白质的優的三维形状。
不同氨基酸的 R基团间存在许多可能的相互作用。某些带电 R基团彼此吸引或彼此排斥。
有些 R 基团包围以水， 而另一些存在于非水环境中。 有几个大的 R 基团能防止肽骨架各节段
彼此接触。 所有这些 R 基团相互作用的组合效应可能限制特异蛋白质分子的折叠方式。
一般说来， R 基团间相互作用涉及弱的非共价键， 它与共价键的肽键相比， 它是很弱的。
成百上千个这样弱键影响每种蛋白质的三维形状， 而且它们的组合效应对一种蛋白质优先的
三维形状起相当大的稳定作用。 它正象一块布中的一根线一样， 自身并不是很强的， 但许多
这样的线连系在一起则将制成一块强的织品。 
过氧化物酶染色液(联苯胺法)
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