磷酸-三乙胺缓冲液（pH3.2）

标题：磷酸-三乙胺缓冲液（pH3.2）

产品概述

产品名称： 磷酸-三乙胺缓冲液(pH3.2)
规格：500ml
用途：中国药典缓冲液部分
注意事项：磷酸、三乙胺、甲醇
储存条件：4℃,6个月
0
一般说来， R 基团间相互作用涉及弱的非共价键， 它与共价键的肽键相比， 它是很弱的。
成百上千个这样弱键影响每种蛋白质的三维形状， 而且它们的组合效应对一种蛋白质优先的
三维形状起相当大的稳定作用。 它正象一块布中的一根线一样， 自身并不是很强的， 但许多
这样的线连系在一起则将制成一块强的织品。
维持蛋白质分子线性结构（即一级结构） 靠肽键。 使一条或一条以上多肽链折叠、 盘绕
形成優三维形状的弱键和力有： 氢键、 二硫键、 酯键、 盐键、 疏水键和范德华力等。 它们
在蛋白质分子中的位置可示意如图 5. 4。
现简要介绍蛋白质分子二、 三和四级结构如下：
二级结构 它指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式。 经多年研究， **一切蛋白
质分子中的肽链虽各有不同， 但皆是螺旋结构。 螺旋的稳定性靠链内的氢键维持。
本世纪 30 年代， L. Pauling 等人用 X-射线衍射技术研究肽链的结构， 发现肽链的简
单排列形式是螺旋结构， 从而提出α -螺旋学说。 其要点是： α -螺旋的骨架为锯齿形肽链，
链中的 C=O 和 NH 基团同处在一个平面上， 但分处于锯齿链的两侧。 链中各原子间的键长、
键角皆一定， 与图 5. 5 所示肽链骨架无大差异， 骨架肽链折叠成α -螺旋状结构。 螺旋每隔
3. 6 个氨基酸残基上升一转， X-射线衍射测定其重复距离为 0. 541nm。 α -螺旋有左旋和右旋
两种， 右旋的比左旋的来得稳定。 自然界中仅存在右旋α -螺旋。 弯曲的α -螺旋在某些情况
下亦可伸展、 恢复。 蛋白质结构的α -螺旋的存在程度变化很大， 某些蛋白质， 如α -角蛋白
仅有α -螺旋； 血红蛋白、 肌红蛋白分子几全为α -螺旋； 溶菌酶仅一部分以α -螺旋形式存
在； 而另一些蛋白质如丝纤维蛋白几乎没有α -螺旋结构。
α -螺旋链为蛋白质的主要肽链。 此外， 尚有γ -和π -螺旋， 都较不重要。
当部分蛋白质链折叠、 盘绕成α -螺旋遇到困难时， 蛋白质分子二级结构还表现为β -
折叠片形式（图 5. 6） 。 它也是 L. Pauling 等人提出来的， 因为用 X-射线衍射技术研究兔丝
蛋白结构所得数据， 不能用α -螺旋理论来解说。 其中各多肽链边靠边地排列， 而由链间氢
键将它们保持在一起， 各相邻多肽链平行或反平行方向排列， 这种结构的整体表现为折叠片
形式。 氨基酸残基侧链 R 由折叠表面向上或向下投射。 丝纤维蛋白主要以这种形式存在。 在
较大蛋白质分子中， 它常处于分子的中心部位， 羧肽酶就是一例。 
磷酸-三乙胺缓冲液(pH3.2)
相关类产品：
人工结肠液(无菌)
淀粉样物质染色液(Puchtler碱性刚果红法)
乙酸钾缓冲液(0.1mol/L,pH3.6-5.6,无菌)
亚硫酸溶液(20﹪)
标准卢戈氏(鲁哥氏)染色液(Lugols石典液,1﹪)
双缩脲蛋白定量试剂盒
蛋白快速银染试剂盒
苏丹Ⅲ染色液-C液
青霉素-链霉素-庆大霉素混合溶液(100X三抗)
林格氏液(哺乳动物)
Triton X-100细胞裂解液
改良Gram-Weigert革兰染色液(苯胺结晶紫法)
茜素黄-百里酚酞指示剂
苏木素无水乙醇溶液(10﹪)