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封闭用正常山羊血清(原液) 生化试剂

更新时间:2022-08-19

简要描述:

“封闭用正常山羊血清(原液)
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产品名称: 封闭用正常山羊血清(原液)
规格:10mL
用途:Normal Goat Serum For Blocking
注意事项:详见说明书或者咨询客服
储存条件:详见说明书
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蛋白质分子氨基酸线性序列(一级结构) 分析方法如下:
(1) 氨基酸组成
通常以 6mol/LHCl 在 110℃下水解 24 小时, 过层析柱, 以茚三酮显色, 作定量测定。
由此, 可知蛋白质的氨基酸的分子组成(类型及其数量) 。
(2) 氨基酸末端分析
氨基末端分析 如前所述, F. Sanger 首先使用氟-2, 4-二硝&#——基苯(FDNB) , 后有人使用
丹磺酰氯与 N 末端无负载氨基作用进行这项工作。目前多采用 P. Edman 降解方法来完成这项
任务。 该方法以异硫氰酸苯为试剂, 形成肽的苯硫氨甲酰基衍生物。 在温和酸性条件下, 释
放末端氨基的环状结构衍生物, 即苯硫乙内酰脲氨基酸, 留下一条完整的、 短缺一个氨基酸
的肽。 一次次地重复 P. Edman 降解方法, 一次次地从肽的氨基末端, 序列地移去一个氨基酸
残基。     

  蛋白质分子的骨架是均匀*的, 一个肽键跟着另一个肽键, 然而这样的高分子化合物
能以许多方法折叠。 一条多肽链如何折叠, 存在一定限制。 每一种特异的蛋白质为实现其生
物功能而具有它自己所喜欢的三维结构。
所有血红蛋白为了运氧, 它们的肽链必须按所喜欢的相同样式加以折叠。 又如核糖核酸
酶为了破坏核糖核酸这个高分子物质, 它也需具有一定的三维结构。
什么因素决定特异蛋白质的三维结构? 肽键所形成的骨架对所有的蛋白质分子是共同
的。 看来, 这种骨架几乎与必要的、 形状大的变化无关。 如前面所指出的, 蛋白质分子间的
差别在于从肽骨架向外投射的 R 基团。 在很大程度上, R 基团间的相互作用和 R 基团与水分
子间的相互作用决定一种蛋白质的優的三维形状。
不同氨基酸的 R基团间存在许多可能的相互作用。某些带电 R基团彼此吸引或彼此排斥。
有些 R 基团包围以水, 而另一些存在于非水环境中。 有几个大的 R 基团能防止肽骨架各节段
彼此接触。 所有这些 R 基团相互作用的组合效应可能限制特异蛋白质分子的折叠方式。
一般说来, R 基团间相互作用涉及弱的非共价键, 它与共价键的肽键相比, 它是很弱的。
成百上千个这样弱键影响每种蛋白质的三维形状, 而且它们的组合效应对一种蛋白质优先的
三维形状起相当大的稳定作用。 它正象一块布中的一根线一样, 自身并不是很强的, 但许多
这样的线连系在一起则将制成一块强的织品。
封闭用正常山羊血清(原液)
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