阿利新蓝染色液-A液（pH2.5）

标题：阿利新蓝染色液-A液（pH2.5）

产品概述

产品名称： 阿利新蓝染色液-A液(pH2.5)
规格：100ml
用途：也称标准阿利新蓝溶液,可以染色酸性黏蛋白、蛋白多糖、透明质酸等物质。pH2.5更适用于含唾液酸性粘液物质（或含羟基的粘液物质）、新型隐球菌染色，pH1.0更适用于含硫酸化粘液物质染色。
注意事项：pH值为2.5。
储存条件：4℃,避光,12个月 
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生物膜具有多种生物学功能。 大多数膜含膜脂约 40﹪， 膜蛋白（包括部分糖蛋白） 约
占 60﹪。 膜脂以甘油磷脂为主。 人工制造的磷脂微团和脂质体具有生物膜的许多特点， 它
是研究生物膜的好材料。 经多年研究， 比较肯定磷脂排列成极性头部向外、 非极性尾部向内
的双分子层结构。 至于膜脂和膜蛋白连系， 1972 年， 有人提出膜的液态镶嵌模型假说， 已
得到许多人的承认。膜蛋白或处于脂双分子层表面， 或插入或横贯脂双分子层或包埋于其中。   蛋白质在生物体内占有特殊的地位。 蛋白质和核酸是构成原生质的主要成分。 原生质是
生命现象的物质基础。
蛋白质化学研究是从上世纪 20 年代开始的。 本世纪 20 年代， 特别是 50 年代以后有着
飞跃的发展。
1820 年， 有人首先以动物蛋白质水解产物中分离出它的*个构件分子——甘氨酸，
此后， 其他氨基酸相继被分离出来。 1838 年， 有人对蛋白质进行了系统研究。 到了 1864 年，
Hop-pe Seyler 首先结晶一种蛋白质， 即血红蛋白。 在这些有代表性的工作之后， 1878 年恩格斯在《反杜林论》 一书中进一步总结并阐明了蛋白质（当时提的“蛋白体” 的一个组成部
分） 的重要意义。 1902 年 E. Fischer 提出蛋白质是多肽， 促进了蛋白质结构的研究。 *次世界大战后， 工业生产、 科学技术有了很大发展， 超速离心、 化学分离和结晶， 以及 X-衍射等分析技术的发展， 为广泛深入地研究蛋白质提供新的技术手段。 Svedberg（1925—
1930） 用他发明的超速离心技术测定了蛋白质的沉降速率。 Sumner（1926） ， Northrop（1930—1933） 先后将脲酶、 胃蛋白酶和胰蛋白酶结晶出来， 而且证明它们都是蛋白质。 这不仅开
创酶学研究的新纪原， 也为蛋白质组成和结构研究提供了良好的条件。 与此同时， 我国生物
化学家吴宪等人提出蛋白质变性的系统论据和理论。 30 年代早期， Astburg 用 X-射线衍射
技术确定了毛、 发和一定的纤维蛋白具有相似的 X-射线衍射图型。
1941—1944 年， Martin 等人发明分配层析技术， 并用于蛋白质的氨基酸分析。 蛋白质
化学组成研究有了新的突破。 过去用化学、 微生物学方法分析一种蛋白质的氨基酸组成常需
几年， 由于分配层析的发明和发展， 蛋白质化学组成分析所需的时间大大缩短， 而准确性却
大大提高。 1958 年， Stein 和 Moore 设计出氨基酸自动分析仪后， 完成蛋白质水解物全部氨
基酸组成的分析仅需 2—4 小时。 1949—1950 年， Sanger 等人用鉴定 N-末端氨基酸残基的
方法， 首先建立氨基酸序列分析技术。 经过三、 四年的努力， Sanger 等人（1953） *个
建立胰岛素 A， B 链的氨基酸序列。 紧跟着， 核糖核酸酶等蛋白质氨基酸序列相继得到解决。
氨基酸序列研究成果开创了蛋白质合成和三维构象研究的新方向。 1965 年我国生物化学家
首先人工合成具有活性的蛋白质——牛胰岛素， 处于当时*地位。X-射线衍射技术的发展，
促进了蛋白质三维构象研究。 1960 年 J. Kendrew 报告了抹香鲸血红蛋白结构的 X-射线衍射
分析。 1973 年我国科学家用它测定了猪胰岛素的空间结构。 由于各种层析、 电泳技术日新
月异地发展， 蛋白质化学研究不断地向纵深方向发展。 识
阿利新蓝染色液-A液(pH2.5)
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